Enzym
Från Rilpedia
Ett enzym (från grekiska en, 'i', och zyme, 'jäst') är biomolekyler som kan fungera som en biologisk katalysator. Det är således ett ämne som påskyndar biokemiska reaktioner utan att själv förbrukas. Eftersom biologiskt liv bygger på kemiska reaktioner har enzymer en avgörande betydelse. Nästan alla enzymer är protein.
Sedan 1980-talet är det känt att förutom proteiner kan även vissa RNA-molekyler, ribozymer, fungera som biologiska katalysatorer. Den idag dominerande definitionen av enzym inkluderar endast proteiner[1] vilket gör att begreppet enzym inte är synonymt med, utan en typ av, biologisk katalysator.
Det är viktigt att komma ihåg att enzymer inte påverkar reaktionsjämvikten (påverkar inte ändringen av gibbs fria energi) utan bara hastigheten med vilken den nås. Ett enzyms katalyserande verkan uppstår – liksom hos icke-biologiska katalysatorer – genom att enzymet sänker aktiveringsenergin för den aktuella reaktionen. Detta leder till att fler substratmolekyler har tillräcklig energi för att kunna reagera och att reaktionen därmed går snabbare. Enzymaktiviteten, det vill säga reaktionshastigheten i närvaro av enzym, påverkas av bland annat omgivningens temperatur och pH, samt enzymets och substratets koncentration.
Utan enzymer skulle viktiga kemiska reaktioner inte ske vid kroppstemperatur i tillräcklig hastighet. Eftersom enzymernas aktivitet påverkas av olika faktorer i deras omgivning, har de även en viktig funktion för att reglera de reaktioner som de påskyndar. Utan denna noggranna reglering skulle det inte bli något liv utan ett sjudande kaos. Därför kan man säga att enzymerna utgör grunden för alla livsprocesser, även om nukleinsyrorna också spelar en mycket viktig roll som informationsbärare och som ribozymer.
Innehåll |
Struktur och mekanismer
Den molekyl eller partikel som enzymet agerar på kallas substrat, och resultatet efter den kemiska reaktion som enzymet katalyserar kallas produkt. Den del av enzymet som utför den katalytiska verkan kallas aktiv yta, aktiv ficka eller från engelskan active site.
Många enzymer består förutom av protein också av en eller flera kofaktorer, som oftast är icke-kovalent bundna till proteindelarna. De är nödvändiga för enzymets funktion. Ett funktionellt enzym med sina bundna kofaktorer kallas holoenzym, ett enzym utan sina kofaktorer kallas apoenzym.
Många enzymer tillverkas som fysiologiskt inaktiva proenzymer som ligger vilande i väntan på att bli aktiverade. Proenzymet aktiveras genom proteolytisk aktivering, då ett proteas klyver bort en del av proenzymet. Denna klyvning kan förändra enzymets form, men vanligt är att enzymets aktiva yta varit dold och först i och med aktiveringen är fritt att binda sitt substrat. En annan strategi för att hålla enzymer inaktiva tills de nått den plats där de ska agera, eller den tidpunkt då de behövs, är inhibitorer som binder enzymet och hindrar det från att agera.
Aktiviteten hos ett enzym kan även påverkas genom att ett proteinkinas sätter på en extra fosfatgrupp på enzymmolekylen, eller att ett proteinfosfatas tar bort en fosfatgrupp. Fosfatgruppen sitter alltid på någon av aminosyroraresterna serin, treonin eller tyrosin i enzymets proteinkedja. Fosfatgruppen har hög negativ laddning, vilket påverkar enzymets form. Detta i sin tur kan exponera eller dölja den yta som ger enzymet dess funktion.
Enzymers aktivitet är beroende av främst fyra faktorer; substratkoncentration, enzymkoncentration, temperatur samt pH. Koncentrationen av substrat ökar reaktionshastigheten upp till Vmax, sedan avgör enzymkoncentrationen (ju mer E - snabbare reaktion). När det gäller temperaturen så ökar enzymers aktivitet med ökad temperatur till den punkt då proteinet (enzymet) börjar denatureras och gå sönder vartefter hastigheten sjunker. Då proteiner kan agera som baser/syror beroende på miljön finns även ett optimalt pH där enzymet fungerar som bäst. Till exempel kan ett högre pH ändra laddningen på enzymet och därför hindra det från att fungera.
Grupper av enzymer
Enzymer klassificeras sedan 1961 enligt ett system som fastställts av NC-IUBMB (Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Systemet innebär att varje enzym ges ett EC-nummer (efter "Enzyme Commission"). Enzymerna delas in i följande huvudgrupper efter den reaktion som enzymet främst katalyserar.
Exempel
Dessa huvudgrupper delas sedan in i allt finare kategorier och slutresultatet är en fyrställig sifferkod. Till exempel får lipas B från Candida antarctica nummer 3.1.1.3 eftersom det ingår i kategorierna 3 (hydrolaser), 3.1 (verkar på esterbindningar), 3.1.1 (karboxylesterhydrolas) och slutligen 3.1.1.3 (triacylglycerollipas).
Exempel på enzymer
- Alaninaminotransferas (ALAT)
- Alkaliskt fosfatas (ALP)
- Amylas (AMS)
- Aspartataminotransferas (ASAT)
- Biotinas
- Cyklooxygenas (Cox)
- Cellulas
- DNA-polymeras
- Enolas
- Fosfofruktokinas (PFK)
- Gamma-glutamyltransferas (GGT)
- Glukos-6-fosfatdehydrogenas
- Guanylatcyklas
- Helikas
- Indol-3-glycerolfosfatsyntas
- Jodtyronindejodas
- Katalas
- Kreatinkinas (CK)
- Laktas
- Laktatdehydrogenas (LD)
- Lipas (flera stycken)
- Lysozym
- Metylas
- Metyltransferas
- Nitrogenas
- Omvänt transkriptas
- Pepsin
- Plasmin
- Proteinkinas A (PKA)
- Proteinkinas C (PKC)
- RNA-polymeras
- Pseudokolinesteras
- Restriktionsenzym
- Superoxiddismutas
- Tiolas
- Ureas
- Vibriobaktinsyntetas
- Xantinoxidas
- Zeaxantinglukosyltransferas
Referenser
- ↑ Definition of enzyme, Dictionary.com; se även exempelvis engelska och tyska Wikipedia.
