Från Rilpedia

Tryptofan, biokemisk term. Den är en av de två aminosyror som motsvaras av endast ett kodon (UGG) i den genetiska koden. Tryptofan är en av de 20 aminosyror som är byggstenar i proteiner. Den tillhör gruppen polära, hydrofila aminosyror och är en av de essentiella aminosyrorna, som kroppen inte själv kan tillverka, och som därför måste tillföras i födan. Bara L-stereoisomeren av tryptofan används som strukturellt enzymprotein, D-stereoisomeren är vanligast förekommen i naturligt producerade peptider. Det utmärkande strukturella kännetecknet för tryptofan är att den har en indol funktionell grupp.

Tryptofan är också ett utgångsämne vid kroppens tillverkning av serotonin och melatonin. I mat hitter man tryptofan i proteinrik föda. Man finner tryptofan främst i kött och hårdost, bananer men även i mjölk och spannmål (se havregryn).

Innehåll i olika livsmedel

Livsmedel	Protein [g/100 g livsmedel]	Tryptofan [g/100 g livsmedel]	Tryptofan/Protein [%]
kalkon	21.89	0.24	1.11
ost av cheddartyp	24.90	0.32	1.29
kyckling	20.85	0.24	1.14
nötkött	20.13	0.23	1.12
kotlett av lamm	18.33	0.21	1.17
kotlett av fläsk	19.27	0.25	1.27
lax	19.84	0.22	1.12
kolja	18.62	0.21	1.12
mjölk	3.22	0.08	2.34
sojabönor (råa)	36.49	0.59	1.62
ägg	12.58	0.17	1.33
vetemjöl	10.33	0.13	1.23
potatis	2.14	0.02	0.84
vitt ris	7.13	0.08	1.16

Källa USDA livsmedelsdatabas

Fluoroscensmätningar med hjälp av tryptofan

Tryptofan är luminiscent och kan därför vara till hjälp vid koncentrationsbestämningar av proteinlösningar. De flesta fluoroscensemissionerna av ett veckat protein sker på grund av excitationen av tryptofan. En del emissioner sker på grund av de aromatiska aminosyrorna tyrosin och fenylalanin. Men man får se upp för disulfidbryggor (cystein kan bilda dessa) som också har ansenlig absorbans vid dessa våglängder. Tryptofan exiteras av fotoner med våglängderna 280-300 nm (nära UV) och erhåller en emissionstopp som är solvatokromatisk (möjligheten för en kemisk substans att ändra färg efter förändring i av lösningsmedlet (i detta fall; polaritet hos lösningen)) mellan 300 och 350 nm, beroende på lösningens polaritet. Ifall tryptofanerna är exponerade mot något polärt (t. ex. ett lösningmedel såsom vatten, etanol etc) så kommer toppen på fluorescensen från tryptofan att närma sig våglängden 350 nm. Då tryptofan är i hydrofob (opolär) miljö (t. ex. proteinets core, ett denatureringsmedel etc.) så kommer toppen på fluorescensen att närma sig 300 nm (blåskift).

Det är därför man kan använda tryptofanfluorescens vid diagnos av konformationen (tertiärstruktur) hos ett protein. Problemet är att tryptofans fluoroscens är starkt påverkad av närliggande protoniserade grupper, som till exempel aspargin och glycin, som kan orsaka quenching av tryptofans exiterade tillstånd. Även energiöverföring mellan tryptofan och andra fluorescerande aminosyror är möjlig, vilket påverkar analysen, särskilt när syra använts. Tryptofan är ganska ovanlig i proteiner, oftast innehåller ett protein en eller kanske några stycken tryptofaner. Därför kan tryptofanfluoroscens vara en väldigt känslig mätmetod vid konformationsbestämning av individuella tryptofaner. Det som är positivt är att man inte behöver ändra proteinets veckning vid mätningarna, man påverkar inte proteinets egenskaper.

Aminosyror som ingår i proteiner
Alanin | Arginin | Asparagin | Asparaginsyra | Cystein | Fenylalanin | Glutamin | Glutaminsyra | Glycin | Histidin | Isoleucin | Leucin | Lysin | Metionin | Prolin | Serin | Treonin | Tryptofan | Tyrosin | Valin