Laminin

Från Rilpedia

(Skillnad mellan versioner)
Hoppa till: navigering, sök
(basedon.wpen)
(En --> Sv (råöversättning, to be checked))
Rad 1: Rad 1:
{{rpsv.basedon.wpen}}
{{rpsv.basedon.wpen}}
[[Bild:Cross - laminin protein.gif|thumb|150px|Laminin, binder muskelfibrer samt förankrar inre organ.]]
[[Bild:Cross - laminin protein.gif|thumb|150px|Laminin, binder muskelfibrer samt förankrar inre organ.]]
-
'''Laminin''' är den huvudsakliga icke-kollagiena komponenten i [[basal lamina]] ... such as those on which cells of an [[epithelium]] sit.<ref name="Haralson">{{cite book |author=M. A. Haralson and John R. Hassell |title=Extracellular matrix: a practical approach |publisher=IRL Press |location=Ithaca, N.Y |year=1995 |pages= |isbn=0-19-963220-0 |oclc= |doi=}}</ref> Basically, '''laminin''' is a protein found in the "extracellular matrix", the sheets of protein that form the substrate of all internal organs also called the "basement membrane". It has four arms that can bind to four other molecules. The three shorter arms are particularly good at binding to other '''laminin''' molecules, which is what makes it so great at forming sheets. The long arm is capable of binding to cells, which helps anchor the actual organs to the membrane.
+
'''Laminin''' är den huvudsakliga icke-kollagiena komponenten i [[basal lamina]] som t.ex. det som [[epitel]]celler sitter på.<ref name="Haralson">{{cite book |author=M. A. Haralson and John R. Hassell |title=Extracellular matrix: a practical approach |publisher=IRL Press |location=Ithaca, N.Y |year=1995 |pages= |isbn=0-19-963220-0 |oclc= |doi=}}</ref>   '''Laminin''' är ett protein som förekommer i den "extracellulära matrixen", det lager av protein som bildar substratet för alla interna organ, även kallat "basement membrane". Den har fyra armar, som kan bida till fyra andra molekyler. De tre kortare armarna är särskilt bra på att binda till andra '''laminin'''-molekyler, vilket är orsaken till att laminin är så bra på att bilda proteinlager. Den långa armen kan binda till celler som hjälper att förankra det aktuella organet till membranet.
-
The laminin protein is made up of three separate parts, called the A, B1, and B2 chains.  That gives it a total of six "ends", which accounts for a lot of its flexibility in connecting up various kinds of molecules. Because of this, scientists who create biomaterials are extremely interested in the whole family of laminins. They are a family of [[glycoprotein]]s that are an integral part of the structural scaffolding in almost every animal tissue. Laminins are secreted and incorporated into cell-associated [[extracellular matrix|extracellular matrices]].  
+
Lamininproteinet är uppbyggt av tre separata delar, som kallas A-, B1-, och B2-kedjor.  Detta ger totalt sex "ändar", som står för en stor del av dess flexibilitet i att binda till olika sorts molekyler. På grund av detta är biomaterial-forskare extremt intresserade av hela familjen av lamininer. De är en familj av [[glykoprotein]]er som är en integrerad del av den strukturella grundstommen i nästan alla djur- och människovävnader. Lamininer utsöndras och inkorporeras i den [[extracellulär matrix|extracellulärar matrixen]] runt celler.  
-
Laminin is vital to making sure overall body structures hold together. Improper production of laminin can cause muscles to form improperly, leading to a form of [[muscular dystrophy]].  It can also cause [[progeria]].
+
Laminin är livsviktig för att se till att den övergripande kroppsstrukturen hålls ihop. Problem i produktion av laminin kan göra att musklerna formas felaktigt, vilket kan leda till en form av [[wpen:muscular dystrophy|muskeldystrofi]].  Det kan även orsaka [[progeri]].
-
==Types==
+
==Typer av laminin==
-
Each laminin molecule is a [[Trimer (biochemistry)|heterotrimer]] assembled from alpha-, beta-, and gamma-chains.<ref name="Colognato">{{cite journal |author=Colognato H, Yurchenco P |title=Form and function: the laminin family of heterotrimers |journal=Dev. Dyn. |volume=218 |issue=2 |pages=213–34 |year=2000 |pmid=10842354 |doi=10.1002/(SICI)1097-0177(200006)218:2<213::AID-DVDY1>3.0.CO;2-R}}</ref>  
+
Varje lamininmolekyl är en trimer, uppbyggd av alfa-, beta-, och gamma-kedjor.<ref name="Colognato">{{cite journal |author=Colognato H, Yurchenco P |title=Form and function: the laminin family of heterotrimers |journal=Dev. Dyn. |volume=218 |issue=2 |pages=213–34 |year=2000 |pmid=10842354 |doi=10.1002/(SICI)1097-0177(200006)218:2<213::AID-DVDY1>3.0.CO;2-R}}</ref>  
-
* There are five forms of alpha-chains: [[LAMA1]], [[LAMA2]], [[LAMA3]], [[LAMA4]], [[LAMA5]]
+
* Det finns fem former av alfakedjor: [[LAMA1]], [[LAMA2]], [[LAMA3]], [[LAMA4]], [[LAMA5]]
-
* There are four of beta-chains: [[LAMB1]], [[LAMB2]], [[LAMB3]], [[LAMB4]]
+
* Det finns fyra beta-kedjor: [[LAMB1]], [[LAMB2]], [[LAMB3]], [[LAMB4]]
-
* There are three of gamma-chains: [[LAMC1]], [[LAMC2]], [[LAMC3]]
+
* Det finns tre gamma-kedjor: [[LAMC1]], [[LAMC2]], [[LAMC3]]
-
Fifteen laminin trimers have been identified.
+
Man har identifierat 15 laminin trimerer.
-
==Networks==
+
==Nätverk==
-
Laminins form independent networks and are associated with type IV [[collagen]] networks via [[entactin]], and [[perlecan]]. They also bind to cell membranes through [[integrin]] [[Receptor (biochemistry)|receptor]]s and other [[plasma membrane]] molecules, such as the [[dystroglycan]] glycoprotein complex and Lutheran blood group glycoprotein.<ref name="Haralson"/> Through these interactions, laminins critically contribute to cell attachment and differentiation, cell shape and movement, maintenance of tissue phenotype, and promotion of tissue survival.<ref name="Haralson"/><ref name="Colognato"/> Some of these biological functions of laminin have been associated with specific amino-acid sequences or fragments of laminin.<ref name="Haralson"/> For example, the [[peptide]] sequence [GTFALRGDNGDNGQ], which is located on the alpha-chain of laminin, promotes adhesion of endothelial cells.<ref>Beck et al., 1999.</ref>
+
Lamininer bildar ett fristående nätverk, och är assorcierade med typ IV [[kollagen]]-nätverk via [[entactin]], och [[perlecan]]. De binder också till cellmembran via [[integrin]] [[Receptor (biochemistry)|receptor]]er och andra [[plasmamembran]]-molekyler, som [[dystroglycan]] glycoproteinkomplexet och Lutheran blodgrupp glykoprotein.<ref name="Haralson"/> Genom dessa interatktioner, bidrar laminin på ett avgörande sätt till cellfastsättning och differentiering, cellform och rörelse, underhåll av vävnads[[fenotyp]], och främjandet av vävnadens överlevnad..<ref name="Haralson"/><ref name="Colognato"/> Vissa av dessa av laminins biologiska funktioner har kunnat kopplas till specifika aminosyrasekvenser eller fragment av laminin.<ref name="Haralson"/> T.ex. , [[peptid]]sekvensen <code>[GTFALRGDNGDNGQ]</code>, som är placerad på alfakedjan av lamininet, främjar vidhäftning av [[endotel]]celler.<ref>Beck et al., 1999.</ref>
-
==Pathology==
+
==Patologi==
-
Dysfunctional structure of one particular laminin, '''laminin-2''', is the cause of one form of [[congenital muscular dystrophy]]<ref>Hall, TE et al (2007). Proc Natl Acad Sci USA 104 (17), 7092-7097 doi: 10.1073/pnas.0700942104</ref>.  Laminin-2 is  composed of an α2, a β1 and a γ1 chains.  This laminin's distribution includes the brain and muscle fibers.  In muscle, it binds to alpha [[dystroglycan]] and [[integrin]] alpha7-beta1 via the G domain, and via the other end binds to the [[extracellular matrix]].
+
Ickefunkgerande (dysfunktionella) struktur hos ett specifikt laminin, '''laminin-2''', är orsaken till en form av [[congenital muscular dystrophy]]<ref>Hall, TE et al (2007). Proc Natl Acad Sci USA 104 (17), 7092-7097 doi: 10.1073/pnas.0700942104</ref>.  Laminin-2 består av en α2, en β1 och en γ1 kedja.  Detta laminins förekmmer i hjärnan och i muskelfibrer.  I musklerna, binder det till alfa-[[dystroglylan]] och [[integrin]] alpha7-beta1 via G domänen, och via den andra änden binder den till den [[extracellulär matrix|extracellulära matrixen]].
-
==References==
+
==Referenser==
<references/>
<references/>
-
==External links==
+
==Externa länkar==
* [http://macromoleculeinsights.com/laminin.php The Laminin Protein]
* [http://macromoleculeinsights.com/laminin.php The Laminin Protein]
* {{MeshName|Laminin}}
* {{MeshName|Laminin}}
-
{{Fibrous proteins}}
+
[[Kategori:Proteiner]]
-
[[Kategori:Cell adhesion proteins]]
+
[[Kategori:Att översätta]]
[[Kategori:Att översätta]]

Versionen från 6 november 2008 kl. 15.15

Ril_red.png
Rilpedia - baserad på text från Engelska RilpediaWikipedialogo_12pt.pngWikipedia_letter_w.png
rpsv.header.diskuteraikon2.gif
icon_anmal.gif
rp-wp-sv.gif
Laminin, binder muskelfibrer samt förankrar inre organ.

Laminin är den huvudsakliga icke-kollagiena komponenten i basal lamina som t.ex. det som epitelceller sitter på.[1] Laminin är ett protein som förekommer i den "extracellulära matrixen", det lager av protein som bildar substratet för alla interna organ, även kallat "basement membrane". Den har fyra armar, som kan bida till fyra andra molekyler. De tre kortare armarna är särskilt bra på att binda till andra laminin-molekyler, vilket är orsaken till att laminin är så bra på att bilda proteinlager. Den långa armen kan binda till celler som hjälper att förankra det aktuella organet till membranet.

Lamininproteinet är uppbyggt av tre separata delar, som kallas A-, B1-, och B2-kedjor. Detta ger totalt sex "ändar", som står för en stor del av dess flexibilitet i att binda till olika sorts molekyler. På grund av detta är biomaterial-forskare extremt intresserade av hela familjen av lamininer. De är en familj av glykoproteiner som är en integrerad del av den strukturella grundstommen i nästan alla djur- och människovävnader. Lamininer utsöndras och inkorporeras i den extracellulärar matrixen runt celler.

Laminin är livsviktig för att se till att den övergripande kroppsstrukturen hålls ihop. Problem i produktion av laminin kan göra att musklerna formas felaktigt, vilket kan leda till en form av muskeldystrofi. Det kan även orsaka progeri.

Innehåll

Typer av laminin

Varje lamininmolekyl är en trimer, uppbyggd av alfa-, beta-, och gamma-kedjor.[2]

Man har identifierat 15 laminin trimerer.

Nätverk

Lamininer bildar ett fristående nätverk, och är assorcierade med typ IV kollagen-nätverk via entactin, och perlecan. De binder också till cellmembran via integrin receptorer och andra plasmamembran-molekyler, som dystroglycan glycoproteinkomplexet och Lutheran blodgrupp glykoprotein.[1] Genom dessa interatktioner, bidrar laminin på ett avgörande sätt till cellfastsättning och differentiering, cellform och rörelse, underhåll av vävnadsfenotyp, och främjandet av vävnadens överlevnad..[1][2] Vissa av dessa av laminins biologiska funktioner har kunnat kopplas till specifika aminosyrasekvenser eller fragment av laminin.[1] T.ex. , peptidsekvensen [GTFALRGDNGDNGQ], som är placerad på alfakedjan av lamininet, främjar vidhäftning av endotelceller.[3]

Patologi

Ickefunkgerande (dysfunktionella) struktur hos ett specifikt laminin, laminin-2, är orsaken till en form av congenital muscular dystrophy[4]. Laminin-2 består av en α2, en β1 och en γ1 kedja. Detta laminins förekmmer i hjärnan och i muskelfibrer. I musklerna, binder det till alfa-dystroglylan och integrin alpha7-beta1 via G domänen, och via den andra änden binder den till den extracellulära matrixen.

Referenser

  1. ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 M. A. Haralson and John R. Hassell (1995). Extracellular matrix: a practical approach. Ithaca, N.Y: IRL Press. ISBN 0-19-963220-0. 
  2. ↑ 2,0 2,1 Colognato H, Yurchenco P (2000). "Form and function: the laminin family of heterotrimers". Dev. Dyn. 218 (2): 213–34. DOI:<213::AID-DVDY1>3.0.CO;2-R 10.1002/(SICI)1097-0177(200006)218:2<213::AID-DVDY1>3.0.CO;2-R. PMID 10842354. 
  3. ↑ Beck et al., 1999.
  4. ↑ Hall, TE et al (2007). Proc Natl Acad Sci USA 104 (17), 7092-7097 doi: 10.1073/pnas.0700942104

Externa länkar

Hämtad från "https://sv.rilpedia.org/wiki/Laminin"
Personliga verktyg